Le réticulum endoplasmique
Le réticulum endoplasmique (ER) est un système de citernes membraneuses (sacs aplatis) s'étendant dans tout le cytoplasme. Elle constitue souvent plus de la moitié de la membrane totale de la cellule. Cette structure a été notée pour la première fois à la fin du 19e siècle, lorsque des études sur les cellules colorées ont indiqué la présence d'un certain type de structure cytoplasmique étendue, puis appelée gastroplasme. Le microscope électronique a permis l'étude de la morphologie de cet organite dans les années 1940, quand il a reçu son nom actuel.
Le réticulum endoplasmique peut être classé sous deux formes fonctionnellement distinctes, le réticulum endoplasmique lisse (SER) et le réticulum endoplasmique rugueux (RER). La distinction morphologique entre les deux est la présence de particules synthétisant les protéines, appelées ribosomes, attachées à la surface externe du RER.
Le réticulum endoplasmique lisse
Les fonctions du SER, un maillage de vésicules à membrane tubulaire fine, varient considérablement d'une cellule à l'autre. Un rôle important est la synthèse des phospholipides et du cholestérol, qui sont des composants majeurs du plasma et des membranes internes. Les phospholipides sont formés à partir d'acides gras, de phosphate de glycérol et d'autres petites molécules hydrosolubles par des enzymes liées à la membrane ER avec leurs sites actifs face au cytosol. Certains phospholipides restent dans la membrane ER, où, catalysés par des enzymes spécifiques à l'intérieur des membranes, ils peuvent «basculer» du côté cytoplasmique de la bicouche, où ils se sont formés, vers le côté exoplasmique ou intérieur. Ce processus assure la croissance symétrique de la membrane ER. D'autres phospholipides sont transférés à travers le cytoplasme vers d'autres structures membranaires, telles que la membrane cellulaire et la mitochondrie, par des protéines de transfert de phospholipides spéciales.
Dans les cellules hépatiques, le SER est spécialisé dans la détoxification d'une grande variété de composés produits par des processus métaboliques. Le foie SER contient un certain nombre d'enzymes appelées cytochrome P450, qui catalysent la dégradation des cancérogènes et d'autres molécules organiques. Dans les cellules des glandes surrénales et des gonades, le cholestérol est modifié dans le SER à un stade de sa conversion en hormones stéroïdes. Enfin, le SER dans les cellules musculaires, connu sous le nom de réticulum sarcoplasmique, séquestre les ions calcium du cytoplasme. Lorsque le muscle est déclenché par des stimuli nerveux, les ions calcium sont libérés, provoquant une contraction musculaire.
Le réticulum endoplasmique rugueux
Le RER est généralement une série de sacs aplatis connectés. Il joue un rôle central dans la synthèse et l'exportation des protéines et des glycoprotéines et est mieux étudié dans les cellules sécrétoires spécialisées dans ces fonctions. Les nombreuses cellules sécrétoires du corps humain comprennent les cellules hépatiques sécrétant des protéines sériques telles que l'albumine, les cellules endocrines sécrétant des hormones peptidiques telles que l'insuline, les glandes salivaires et les cellules acineuses pancréatiques sécrétant des enzymes digestives, les cellules des glandes mammaires sécrétant des protéines de lait et les cellules du cartilage sécrétant du collagène et protéoglycanes.
Les ribosomes sont des particules qui synthétisent des protéines à partir d'acides aminés. Ils sont composés de quatre molécules d'ARN et de 40 à 80 protéines assemblées en une grande et une petite sous-unité. Les ribosomes sont libres (c'est-à-dire non liés aux membranes) dans le cytoplasme de la cellule ou liés au RER. Les enzymes lysosomales, les protéines destinées à l'ER, le Golgi et les membranes cellulaires, et les protéines à sécréter de la cellule sont parmi celles synthétisées sur les ribosomes liés à la membrane. Fabriquées sur des ribosomes libres sont des protéines restant dans le cytosol et celles liées à la surface interne de la membrane externe, ainsi que celles à incorporer dans le noyau, les mitochondries, les chloroplastes, les peroxysomes et d'autres organites. Les caractéristiques spéciales des protéines les marquent pour le transport vers des destinations spécifiques à l'intérieur ou à l'extérieur de la cellule. En 1971, le biologiste cellulaire et moléculaire d'origine allemande Günter Blobel et le biologiste cellulaire d'origine argentine David Sabatini ont suggéré que la partie amino-terminale de la protéine (la première partie de la molécule à fabriquer) pourrait agir comme une «séquence signal». Ils ont proposé qu'une telle séquence signal faciliterait la fixation de la protéine en croissance à la membrane ER et conduirait la protéine soit dans la membrane, soit à travers la membrane dans la lumière ER (intérieure).
L'hypothèse du signal a été étayée par un grand nombre de preuves expérimentales. La traduction du plan pour une protéine spécifique codée dans une molécule d'ARN messager commence sur un ribosome libre. Alors que la protéine en croissance, avec la séquence signal à son extrémité amino-terminale, émerge du ribosome, la séquence se lie à un complexe de six protéines et d'une molécule d'ARN connue sous le nom de particule de reconnaissance de signal (SRP). Le SRP se lie également au ribosome pour arrêter la formation ultérieure de la protéine. La membrane de l'ER contient des sites récepteurs qui lient le complexe SRP-ribosome à la membrane RER. Lors de la liaison, la traduction reprend, la SRP se dissociant du complexe et de la séquence signal et le reste de la protéine naissante passant à travers la membrane, via un canal appelé translocon, dans la lumière ER. À ce stade, la protéine est définitivement séparée du cytosol. Dans la plupart des cas, la séquence signal est clivée de la protéine par une enzyme appelée signal peptidase lorsqu'elle émerge sur la surface luminale de la membrane ER. De plus, dans un processus connu sous le nom de glycosylation, des chaînes d'oligosaccharides (sucre complexe) sont souvent ajoutées à la protéine pour former une glycoprotéine. À l'intérieur de la lumière ER, la protéine se replie dans sa conformation tridimensionnelle caractéristique.
Dans la lumière, les protéines qui seront sécrétées par la cellule se diffusent dans la partie transitoire de l'ER, une région largement exempte de ribosomes. Là, les molécules sont emballées dans de petites vésicules de transport liées à la membrane, qui se séparent de la membrane ER et se déplacent à travers le cytoplasme vers une membrane cible, généralement le complexe de Golgi. Là, la membrane de vésicule de transport fusionne avec la membrane de Golgi, et le contenu de la vésicule est délivré dans la lumière du Golgi. Ceci, comme tous les processus de bourgeonnement et de fusion des vésicules, préserve le côté des membranes; c'est-à-dire que la surface cytoplasmique de la membrane est toujours tournée vers l'extérieur et que le contenu luminal est toujours séquestré du cytoplasme.
Certaines protéines non sécrétoires fabriquées sur le RER restent une partie du système membranaire de la cellule. Ces protéines membranaires ont, en plus de la séquence signal, une ou plusieurs régions d'ancrage composées d'acides aminés liposolubles. Les acides aminés empêchent le passage complet de la protéine dans la lumière ER en l'ancrant dans la bicouche phospholipidique de la membrane ER.
